近日，New Phytologist在線發表了植保學院病原真菌功能基因組學團隊題為“The Fng3 ING protein regulates H3 acetylation and H4 deacetylation by interacting with two distinct histone modifying complexes”的研究論文。學院江聰研究員為通訊作者，博士研究生徐懷鍵，碩士研究生葉萌、夏阿亮為共同第一作者。   　　該研究發現生長抑制因子蛋白Fng3通過結合NuA3組蛋白乙酰化復合體以及Rpd3組蛋白去乙酰化復合體以實現H3乙酰化和H4去乙酰化間的動態平衡。研究結果為揭示絲狀真菌不同組蛋白修飾間的關系提供了新的視角。   　　生長抑制因子蛋白家族（INhibitor of Growth, ING）作為重要的一類腫瘤抑制因子在醫學研究中受到關注。真菌中對此類蛋白的認知主要來源于酵母，對絲狀真菌生長抑制因子蛋白的功能仍知之甚少。該研究鑒定到一個僅在子囊菌中存在的生長抑制因子Fng3。赤霉菌在缺失FNG3后，生長速率減慢、有性發育受阻、致病力和產毒能力嚴重降低。研究發現，該蛋白通過Nto1與NuA3組蛋白乙酰化復合體核心亞基FgSas3互作，介導對組蛋白H3乙酰化的調控。然而，RNA-seq，ChIP-seq和組蛋白乙酰化分析均表明Fng3在調控H3乙酰化的同時，還參與了對組蛋白H4的去乙酰化調控。這一調控關系的建立依賴于Fng3與去乙酰化復合體核心亞基FgRpd3的互作。有意思的是，研究發現Fng3與酵母的Rpd3并不互作，但是與稻瘟菌、粗糙脈胞菌等絲狀真菌的Rpd3同源蛋白則能夠互作。序列分析顯示，絲狀真菌的Rpd3相比酵母多出了一段具有典型無序結構域的碳末端，該無序的碳末端能夠形成相分離。相分離現象近年來在動植物研究中逐漸成為熱點，但是在絲狀真菌中還鮮有報道。研究還鑒定了Fng3與NuA3乙酰化復合體/Rpd3去乙酰化復合體互作的特異結構區，揭示了決定其與不同復合體互作的序列基礎，并基于此探究了Fng3在調控組蛋白乙酰化和去乙酰化動態平衡中的關鍵作用。該研究發現絲狀真菌的生長抑制因子與組蛋白修飾之間存在獨特的互作與調控模式，為認識不同組蛋白修飾間的關系提供了新見解。   　　該研究得到了國家、陜西省有關項目資助。   　　文章鏈接：https://nph.onlinelibrary.wiley.com/doi/abs/10.1111/nph.18294