川渝共建特色食品重慶市重點實驗室，西南大學食品科學學院鐘金鋒博士近期在食品領域國際知名期刊《Food Hydrocolloids》（IF=9.147）在線發表了題為“Physicochemical properties and formation mechanism of whey protein isolate-sodium alginate complexes: Experimental and computational study”的研究論文，2019級碩士生劉祥雨為第一作者，西南大學覃小麗副教授、華南理工大學王永華教授參與了本研究的部分工作。   　　乳清分離蛋白因其營養價值豐富、易于獲得、成本低廉等優點用于多種高蛋白質飲料的開發。然而，無澀味的高蛋白質飲料的pH一般控制在4.0–6.0左右，這與乳清蛋白分離物的等電點（pH 5.2）重疊。乳清蛋白在該pH范圍下易于出現聚集和沉淀現象，使得高蛋白飲料的發展受到了一定的限制。海藻酸鈉，一種天然的陰離子多糖，可與乳清分離蛋白形成可溶性復合物，增強體系中的靜電斥力和空間位阻，對減少乳清分離蛋白的聚集和沉淀、提高其溶解度和穩定性，改善酸性蛋白飲料的品質具有重要意義。然而，目前很難從微觀層面的實驗分析結果中獲取乳清分離蛋白和海藻酸鈉在不同pH值下相互作用機理。因此，從分子水平闡明乳清分離蛋白-多糖復合物的形成機理，對準確調節乳清分離蛋白飲料的穩定性具有重要意義。   　　在該研究中，以海藻酸鈉作為穩定劑，研究在酸性條件下，海藻酸鈉抑制乳清分離蛋白絮凝的結合機制，進而揭示乳清分離蛋白與多糖的相互作用機理。實驗研究方面，首先通過粒徑、濁度測量和熒光顯微鏡證實了海藻酸鈉可抑制乳清分離蛋白在其等電點附近的凝聚（圖1A、圖1B和圖2）：當pH為5.0（接近等電點）時， 海藻酸鈉的存在使復合物顆粒大小和濁度顯著降低（分別降低65%和68.5%）。隨后， 利用拉曼光譜確定了海藻酸鈉的存在使乳清分離蛋白二級結構發生變化（圖3A和圖3B）， pH為5.0時，其結構更加緊密， α-螺旋含量增加7.53%。   　　最后，通過密度泛函、分子對接、分子動力學模擬的計算方法探討了不同pH值下乳清分離蛋白與海藻酸鈉在分子水平上的相互作用和形成機理。靜電勢分析結果顯示，海藻酸鈉的-COOH和-OH最有可能與蛋白質相互作用。分子對接結果表明β-乳球蛋白的氨基酸殘基與海藻酸鈉的-COOH和-OH發生相互作用。分子動力學模擬分析表明，當pH值為5.0時，復合物的結合能相對較低（-338.17 kJ/mol）， 靜電相互作用在β-乳球蛋白-海藻酸鈉復合物的形成中起主要作用（圖4A和圖4B）。上述結果表明海藻酸鈉提高了乳清分離蛋白在等電點附近的穩定性，有助于開發物理穩定性更好的蛋白質產品，并在微觀水平上提供其他蛋白質與多糖相互作用的信息。   　　原文鏈接： https://doi.org/10.1016/j.foodhyd.2022.107786